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BiCell Scientific ^®

抗體是廣泛用于許多生物學實驗的關鍵研究工具。它奠定了蛋白質生物化學研究的基礎。然而，抗體的結合親和力和特異性是主要的變化因素。大多數現有抗體是針對全長蛋白抗原（>200 個氨基酸）或長肽（>20 個氨基酸）抗原而產生的。由于大量潛在的結合位點，全長蛋白抗原通常會導致抗體中的混雜結合。即使在 DMSO 存在的情況下，長肽也很難溶解到水中。它們必須在與載體蛋白結合之前變性，這是非特異性或脫靶結合的主要原因。

BiCell Scientific ^®研究人員發現，短肽抗原（13-19 個氨基酸）允許開發多克隆和單克隆抗體，這些抗體與天然構象的靶蛋白具有特異性和真正的結合。由于抗體結合位點的結構長度跨越靶蛋白中的 8 個氨基酸，短肽抗原包含有限數量（通常<10）的潛在結合位點。這一特性對于開發具有改進結合特異性的“精密"抗體以適應高分辨率應用尤其重要，例如需要原位識別未變性蛋白質的免疫組織化學研究在數以百萬計的其他蛋白質中。短抗原序列還允許抗體用于蛋白質域特異性或氨基酸位點特異性識別。

BiCell Scientific ^®研究人員還發現，好的抗體不僅取決于親和力，還取決于純度。BiCell Scientific ^®多克隆抗體通過雙蛋白 G 和抗原特異性親和層析純化。BiCell Scientific ^®單克隆抗體通過蛋白 G/L 親和層析從無血清雜交瘤培養基中純化。

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